Принципы количественного определения активности ферментов. Большая энциклопедия нефти и газа

Любое изучение свойств ферментов, любое применение их в практической деятельности - в медицине и в народном хозяйстве - всегда связано с необходимостью знания, с какой скоростью протекает ферментативная реакция. Чтобы понять и правильно оценить результаты определения ферментативной активности, нужно совершенно отчётливо представить себе, от каких факторов зависит скорость реакции, какие условия оказывают на неё влияние. Таких условий много. Прежде всего, это соотношение концентрации самих реагирующих веществ: фермента и субстрата. Далее, это всевозможные особенности той среды, в которой протекает реакция: температура, кислотность, наличие солей или других примесей, способных как ускорять, так и замедлять ферментативный процесс, и так далее.

Действие ферментов зависит от ряда факторов, прежде всего от температуры и реакции среды (pH). Оптимальная температура, при которой активность ферментов наиболее высока, находится обычно в пределах 37 – 50˚С. При более низких температурах скорость ферментативных реакций снижается, а при температурах близких к 0˚С практически полностью прекращается. При повышении температуры, скорость также снижается и, наконец, полностью прекращается. Снижение интенсивности ферментов при повышении температуры, объясняется главным образом разрушением входящего в состав фермента белка. Поскольку белки в сухом состоянии денатурируются значительно медленнее, чем оводненные (в виде белкового геля или раствора), инактивирование ферментов в сухом состоянии происходит гораздо медленнее, чем в присутствии влаги. Поэтому сухие споры бактерий или сухие семена могут выдержать нагревание до гораздо более высоких температур, чем семена и споры более увлажненные.

Для большинства известных в настоящее время ферментов определён оптимум РН, при котором они обладают максимальной активностью. Эта величина - важный критерий, служащий для характеристик фермента. Иногда это свойство ферментов используют для их препаративного разделения. Наличие оптимума РН можно объяснить тем, что ферменты представляют собой полиэлектролиты и их заряд зависит от значения РН. Иногда сопутствующие вещества могут изменить оптимум РН, например буферные растворы. В некоторых случаях в зависимости от субстратов ферменты с неярко выраженной специфичностью имеют несколько оптимумов.

Важным фактором, от которого зависит действие ферментов, как установил впервые Сёренсен является активная реакция среды – pH. Отдельные ферменты различаются по оптимальной для их действия величине pH. Так, например пепсин, содержащийся в желудочном соке, наиболее активен в сильнокислой среде (pH 1 – 2); трипсин – протеолитический фермент, выделяемый поджелудочной железой, имеет оптимум действия в слабощелочной среде (pH 8 – 9); папаин, фермент растительного происхождения, оптимально действует в слабокислой среде (pH 5 – 6).

Отсюда следует, что величина (РН оптимум) - весьма чувствительный признак для данного фермента. Она зависит от природы субстрата, состава буферного раствора и поэтому не является истинной константой. Нужно иметь в виду также свойства ферментов как белковых тел, способных к кислотно-щелочной денатурации. Кислотно-щелочная денатурация может привести к необратимым изменениям структуры фермента с утратой его каталитических свойств.

Скорость любого ферментативного процесса в значительной степени зависит от концентрации, как субстрата, так и фермента. Обычно скорость реакции прямо пропорциональна количеству фермента, при условии если содержание субстрата в пределах оптимума или немного выше. При постоянном количестве фермента скорость возрастает с увеличением концентрации субстрата. Эта реакция подчинена закону действующих масс и рассматривается в свете теории Михаэлиса – Ментона, то есть,

V=K(F) ,

V - скорость реакции
K - константа скорости
F - концентрация фермента.

Присутствие в реакционной среде некоторых ионов может активировать образование активного субстрата ферментного комплекса, и в этом случае скорость ферментативной реакции будет увеличивается. Такие вещества получили название активаторов. При этом вещества, катализирующие ферментативные реакции, непосредственного участия в них не принимают. На активность одних ферментов существенно влияет концентрация солей в системе, другие ферменты не чувствительны к присутствию ионов. Однако некоторые ионы абсолютно необходимы для нормального функционирования некоторых ферментов. Известны ионы, которые тормозят активность одних ферментов и являются активаторами для других. К числу специфических активаторов относятся катионы металлов: Na + , K + ,Rb + ,Cs + ,Mg2 + , Ca2 + ,Zn2 + ,Cd2 + ,Cr2 + ,Cu2 + , Mn2 + ,Co2 + ,Ni2 + ,Al3 + . Известно также, что катионы Fe2 + ,Rb + ,Cs + только в присутствии Mg действуют как активаторы, в других случаях эти катионы не являются активаторами. В большинстве случаев один или два иона могут активировать тот или иной фермент. Например, Mg2 + - обычный активатор для многих ферментов, действующий на фосфоримированные субстраты, почти во всех случаях может быть заменён Mn2 + , хотя другие металлы его заменить не могут. Следует заметить, что щелочноземельные металлы вообще конкурируют друг с другом, в частности, Са2 + подавляет активность многих ферментов, активируемых Mg2 + и Zn2 + . Причина этого до настоящего времени не ясна. Механизм влияния ионов металлов - активаторов может быть различным. Прежде всего, металл может быть компонентом активного центра фермента. Но может действовать как связующий мостик между ферментом и субстратом, удерживая субстрат у активного центра фермента. Имеются данные о том, что ионы металлов способны связывать органическое соединение с белками и, наконец, один из возможных механизмов действия металлов как активаторов - это изменение константы равновесия ферментативной реакции. Доказано, что анионы также влияют на активность ряда ферментов. Например, очень велико влияние СI - на активность А - амилазы животного происхождения.

Действие ферментов также зависит от присутствия специфических активаторов или ингибиторов. Так фермент поджелудочной железы энтерокиназа превращает неактивный трипсиноген в активный трипсин. Подобные неактивные ферменты, содержащиеся в клетках и в секретах различных желез, называются проферментами. Фермент может быть конкурентным и неконкурентным. При конкурентном ингибировании ингибитор и субстрат конкурируют между собой, стремясь вытеснить один другого из фермент – субстратного комплекса. Действие конкурентного ингибитора снимается высокими концентрациями субстрата, в то время как действие неконкурентного ингибитора в этих условиях сохраняется. Действие на фермент специфических активаторов и ингибиторов имеет большое значение для регулирования ферментативных процессов в организме.

Наряду с существованием активаторов ферментов известен ряд веществ, присутствие которых тормозит каталитическое действие ферментов или полностью инактивирует его. Такие вещества принято называть ингибиторами. Ингибиторы – это вещества, действующие определённым химическим путём на ферменты и по характеру своего действия, могут быть подразделены на обратимые и необратимые ингибиторы. Для обратимого торможения характерно равновесие между ферментом и ингибитором с определённой константой равновесия. Система такого типа характеризуется определённой степенью торможения, зависящей от концентрации ингибитора, при этом торможение достигается быстро и после этого не зависит от времени. При удалении ингибитора с помощью диализа активность фермента восстанавливается. Необратимое торможение, прежде всего, выражается в том, что диализ не способствует восстановлению активности фермента. И в отличие от обратимого торможения усиливается со временем, так что может наступить полное торможение каталитической активности фермента при очень низкой концентрации ингибитора. В этом случае эффективность действия ингибитора зависит не от константы равновесия, а от константы скорости, определяющей долю фермента, подвергшегося торможению в данном случае.

веществ, ведут активную жизнедеятельность благодаря:

а) всеядности;

б) развитию с метаморфозом;

в) питанию только богатой белками животной пищей;

г) способности к длительному пребыванию под водой.

22. Дыхание у земноводных осуществляется:

а) через жабры;

б) через легкие;

в) через кожу;

г) всеми названными способами.

23. Берцовую кость следует отнести к уровню организации живого:

а) клеточному;

б) тканевому;

в) органному;

г) системному.

На рисунке представлен фрагмент типичной

Электрокардиограммы (ЭКГ) человека, полученной

При втором стандартном отведении.

Интервал Т–Р отражает следующий процесс в

сердце:

а) возбуждение предсердий;

б) восстановление состояния миокарда желудочков

после сокращения;

в) распространение возбуждения по желудочкам;

г) период покоя – диастола.

25. Оптимальная среда для высокой активности желудочных ферментов:

а) щелочная;

б) нейтральная;

в) кислая;

а) тщательно промыть открытые раны, удалить отмершие ткани и обратиться к врачу;

б) как можно скорее поместить руку в холодную воду или обложить кусочками льда;

в) растереть конечность до покраснения и наложить тугую повязку;

г) туго забинтовать обожженную конечность и обратиться к врачу.

Лимфа по лимфатическим сосудам проводится от тканей и органов непосредственно

а) артериальное русло большого круга кровообращения;

б) венозное русло большого круга кровообращения;

в) артериальное русло малого круга кровообращения;

г) венозное русло малого круга кровообращения.

28. Кровь теряет максимальное количество кислорода при прохождении через:

а) легкие;

б) одну из вен руки;

в) капилляры в одной из мышц;

г) правое предсердие и правый желудочек.

29. Нерв, обеспечивающий поворот глазного яблока у человека:

а) тройничный;

б) блоковый;

в) зрительный;

г) лицевой.

30. Объем воздуха, который можно вдохнуть после спокойного выдоха называют:

а) резервным объемом выдоха;

б) резервным объемом вдоха;

в) дыхательным объемом;

г) остаточным объемом.

На рисунке представлена

Реконструкция внешнего облика и

Останков первобытной культуры

Одного из предков современного

Человека. Данного представителя

следует отнести к группе:

а) предшественников человека;

б) древнейших людей;

в) древних людей;

г) ископаемых людей современного

анатомического типа.

32. Корковый слой надпочечников вырабатывает гормон:

а) адреналин;

б) тироксин;

в) кортизон;

г) глюкагон.

33. Лишним звеном в составе единой трофической цепи является:

а) дождевой червь;

б) мятлик;

В природных сообществах роль консументов 2-го порядка, как правило,

могут играть:

а) уклейка, пеночка, косуля, жужелица;

б) кедровка, прыткая ящерица, морская звезда, заяц;

в) утка, собака, паук, скворец;

г) лягушка, виноградная улитка, кошка, канюк.

Комментариев:

• Классификация ферментов
• Болезни при недостаточной выработке ферментов
• Дополнительные рекомендации

Ферменты желудка — это химические вещества, которые выполняют роль катализаторов, участвуют во всех обменных процессах, что дает возможность в тысячи раз ускорить и улучшить все реакции при переваривании пищи. А изменение количества ферментов в организме говорит о развитии заболеваний. Ферменты могут отвечать как за одну реакцию, так и за ряд процессов, которые происходят в желудке при поступлении в него пищи.

Активность желудочных ферментов зависит от ряда факторов: это температура, количество и состав пищи, рН-среда, наличие солей, а также других примесей. Оптимальная температура, при которой ферментативная активность будет самой высокой, это 38 — 45° С. При более низких температурах их активность снижается, так как в состав ферментов входят белки, и они разрушаются при более высокой или низкой температуре.

Выделяемая слюна содержит ферменты пищеварения. И они поступают в желудок, при этом включаются в работу , которые, в свою очередь, вырабатывают ферменты и ждут, когда в желудок поступит пища. Однако следует отметить, что пищеварительные ферменты выделяются на определенную пищу, а все запахи и вкусовые качества этой пищи помнит мозг. Выделяются именно те ферменты, которые необходимы для переваривания только этой пищи.

Классификация ферментов

Ферменты можно классифицировать по шести типам их катализируемых реакций. Они делятся на оксидоредуктазу, это могут быть алкогольдегидрогеназа и каталаза, они участвуют в окислительно-восстановительных реакциях.

Вторая группа — это трансфераза, которая способствует переносу одной молекулы на другую. Третья производит гидролиз всех химических связей, и к ним относятся такие ферменты, как липопротеинлипаза, амилаза, трипсин, пепсин и эстераза.

К четвертой группе относится лиаза, которая ускоряет разрыв химических связей, пятая группа — это изомеры, изменяющие в молекуле геометрические конфигурации. Последняя — лигаза, которая образует гидролиз адиназинтрифосфорной кислоты.

Следует отметить, что ферменты обладают высокой избирательной способностью, поэтому есть такие, которые способствуют расщеплению только белков, и к ним относятся протеаза, пепсин, химотрипсин и трипсин. Все они участвуют в процессе переваривания пищевого комка в желудке.

Ферменты, которые расщепляют жиры, это желчные кислоты и липаза, при этом желчная кислота поступает уже в двенадцатиперстную кишку, после того как пищевой комок ощелачивается и поступает из кислой среды в желудок.

В расщеплении пищи, содержащей углеводы, участвуют такие ферменты, как мальтаза, сахароза, лактоза и амилаза.

Переваривание пищи начинается в ротовой полости, когда она измельчается с помощью зубов и при этом обволакивается слюной, в которой находятся ферменты, расщепляющие сахар (это мальтриоза, мальтоза, а также фермент, расщепляющий крахмал, это птиалин или альфа-амилаза).

В самом желудке выделяется такой фермент, как пепсин, он способствует расщеплению белков и превращает их в пептиды, что дает возможность улучшить пищеварение.

Выделяется желатиназа, она расщепляет коллаген и желатин, которые в основном присутствуют в мясных продуктах.

Амилаза, которая присутствует в желудке, способна расщеплять крахмал, но она не имеет особого значения по сравнению с амилазой слюнных желез.

Липаза желудка способна расщеплять трибутирины масла, однако она также играет в пищеварении второстепенную роль. Известно, что процесс пищеварения нужен человеку, чтобы он смог получить все необходимые для его жизнедеятельности элементы питания (это углеводы, жиры, белки, витамины, микроэлементы). В том случае, когда желудок дает сбои, для этого можно применять ферменты для желудка, которые значительно улучшают пищеварение, особенно белков. К ним можно отнести фестал, мезим форте, дигестал, панзинорм и другие.

Ферменты для желудка могут быть в виде натурального желудочного сока, в состав которого входят ферменты абомин, пепсидил, ацедин-пепсин и пепсин.

Вернуться к оглавлению

Болезни при недостаточной выработке ферментов

Известно, что вещества, которые выделяются в стенках желудка, играют решающую роль в пищеварительной системе. Когда их выделение недостаточно, это может быть вызвано курением, употреблением спиртных напитков, злоупотреблением жирной, копченой и соленой пищей. Развиваются желудочно-кишечные заболевания.

Первый признак недостаточности выделения фермента в желудке выражается в виде изжоги, метеоризма и отрыжки, которая появляется в виде непроизвольного выделения газов изо рта, но отрыжку можно считать нормой, так как пища переваривается с помощью кислот. Появляются газы, которые выходят наружу.

Однако это может быть единичным случаем, но интенсивный выход газов из желудка может быть при недостаточной выработке ферментов, что значительно ухудшает переваривание. Человек начинает страдать не только отрыжкой, но и метеоризмом.

Наравне с недостаточной выработкой элементов в желудке может быть и их избыточная выработка, что вызвано дрожжевым грибком из рода кандида. Это приводит к нарушению пищеварения и патологической отрыжке. Такие процессы обычно бывают после курса антибиотикотерапии, когда нарушается естественная флора и может развиться дисбактериоз.

В том случае, когда происходит кислая отрыжка, это говорит о развитии язвенной болезни или гастрите, особенно при повышенной кислотности желудка.

Чтобы устранить отрыжку, следует нормализовать питание, при этом надо исключить все продукты, которые приводят к усиленному газообразованию, принимать препараты, которые нормализуют выработку ферментов.

В мультиферментном комплексе несколько ферментов

(например, Е1 , Е2 , Е3 ) прочно связаны между собой в единый комплекс и осуществляют ряд последовательных реакций, в которых продукт реакции непосредственно передается на следующий фермент и является только его субстратом. Благодаря таким комплексам значительно ускоряется скорость превращения молекул.

Например, пируватдегидрогеназный комплекс, пре-

вращающий пируват в ацетил-S-КоА, α -кетоглутаратдегид- рогеназный комплекс, превращающий α -кетоглутарат в сук-

цинил-S-КоА, комплекс под названием "синтаза жирных кислот " (или пальмитатсинтаза), синтезирующий пальмитиновую кислоту.

ПРИНЦИПЫ КОЛИЧЕСТВЕННОГО ОПРЕДЕЛЕНИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ

1. Активность фермента выражается в скорости накопления продукта или скорости убыли субстрата в пересчете на количество материала, содержащего фермент.

В практике обычно используют:

o единицы количества вещества – моль (и его производные ммоль, мкмоль), грамм (кг, мг),

o единицы времени – минута, час, секунда,

o единицы массы или объема – грамм (кг, мг), литр (мл).

Активно используются и другие производные – катал (моль/с),международная единица активности (МЕ, Unit) соответствует мкмоль/мин.

Таким образом, активность фермента может выражаться, например, в ммоль/с× л, г/час× л, МЕ/л, кат/мл и т.д. Например, известно, что 1 г пепсина расщепляет 50 кг яичного белка за один час – таким образом, его активность составит 50 кг/час на 1 г фермента. Если количество слюны в 1,6 г расщепляет 175 кг крахмала в час – активность амилазы слюны составит 109,4 кг крахмала в час на 1 г слюны.

2. Создание стандартных условий , чтобы можно было сравнивать результаты, полученные

в разных лабораториях – оптимальная рН, и фиксированная температура, например, 25°С или 37°С, соблюдение времени инкубации субстрата с ферментом.

3. Избыток субстрата , чтобы работали все имеющиеся в растворе молекулы фермента.

СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ

1. Зависимость скорости реакции от температуры – описывается колоколообразной кри-

вой с максимумом скорости при значениях оптимальной температуры для данного фермента.

Закон о повышении скорости реакции в 2-4 раза при повышении температуры на 10°С справедлив и для ферментативных реакций, но только в пределах до 55-60°С, т.е. в значениях до денатурации белков. Наряду с этим, как исключение, имеются ферменты некоторых микроорганизмов, существующих в воде горячих источников и гейзеров.

У сиамских кошек мордочка, кончики ушей, хвоста, лапок черного цвета. В этих областях температура всего на 0,5°С ниже, чем в центральных областях тела. Но это позволяет работать ферменту, образующему пигмент в

волосяных луковицах. При малейшем повышении температуры фермент инактивируется.

У зайца-беляка при понижении температуры окружающего воздуха пигментообразующий фермент кожи инактивируется, и заяц получает белую шубку.

Противовирусный белок интерферон начинает синтезироваться в клетках только при достижении температуры тела 38°С

При понижении температуры активность ферментов понижается, но не исчезает совсем. Иллюстрацией может служить зимняя спячка некоторых животных (суслики, ежи), температура тела которых понижается до 3-5°С.

Это свойство ферментов также используется в хирургической практике при проведении операций на грудной полости, когда больного подвергают охлаждению до 22°С.

2. Зависимость скорости реакции от рН – описывается колоколообразной кривой с максимумом скорости при оптимальном для данного фермента значении рН.

Для каждого фермента существует определенный узкий интервал рН среды, который является оптимальным для проявления его высшей активности. Например, оптимальные значения рН для пепсина 1,5-2,5, трипсина 8,0-8,5, амилазы слюны 7,2, аргиназы 9,7, кислой фосфатазы 4,5-5,0, сукцинатдегидрогеназы 9,0.

3. Зависимостьскорости реакции от концентрации субстрата

При увеличении концентрации субстрата скорость реакции сначала возрастает

соответственно подключению к реакции новых молекул фермента, затем наблюдается эффект насыщения, когда все молекулы фермента взаимодействуют с молекулами субстрата. При дальнейшем увеличении концентрации субстрата между его молекулами возникает конкуренция за активный центр фермент и скорость реакции снижается.

4. Зависимость от концентрации фермента

При увеличении количества молекул фермента скорость реакции возрастает непрерывно и прямо пропорционально количеству фермента, т.к. большее количество молекул фермента производит большее число молекул продукта.

Важную роль в процессе пищеварения играют ферменты желудка, которые появляются в результате работы органов желудочно-кишечного тракта. Система пищеварения - одна из главных, так как от ее функционирования зависит работа организма в целом. Под пищеварением понимают совокупность химического, физического процессов, в результате взаимодействия которых различные необходимые соединения, которые попадают в организм с пищей, расщепляются до более простых соединений.

Основы пищеварения человека

Ротовая полость является начальным пунктом пищеварительного процесса, а толстый кишечник - конечным. При этом пищеварение в своей структуре имеет две главные составляющие: механическую и химическую переработку еды, которая поступает в организм. В начальном пункте происходит механический вид обработки, который включает в себя перемалывание и измельчение пищи.

Желудочно-кишечный тракт перерабатывает еду благодаря перистальтике, которая способствует перемешиванию. Химический процесс переработки химуса включает в себя слюноотделение, при котором расщепляются углеводы, а также еда, поступающая в организм, начинает насыщаться различными витаминами. В желудочной полости уже немного переработанный химус поддается воздействию соляной кислоты, которая ускоряет процесс распада микроэлементов. После этого вещества начинают взаимодействовать с различными ферментами, появившимися благодаря работе поджелудочной железы и остальных органов.

Что называют пищеварительными ферментами желудка?

У пациента в желудке в основном расщепляются частицы белка и жиры. Основным составляющим расщепления белков и других частиц считают различные ферменты в совокупности с соляной кислотой, вырабатываемые слизистой оболочкой. Все эти компоненты вместе имеют название желудочного сока. Именно в желудочно-кишечном тракте перевариваются и всасываются все необходимые для организма микроэлементы. При этом необходимые для пищеварения ферменты перемещаются в кишечник из печени, слюнных желез и поджелудочной железы.

Верхний слой кишечника покрыт множеством секреторных клеток, выделяющих слизь, которая защищает витамины, ферменты и слои, находящиеся глубже. Главная роль слизи заключается в создании условий, для более легкого продвижения пищевых продуктов в кишечную зону. Помимо этого, она выполняет защитную функцию, которая заключается в отвержении химических соединений. Таким образом, за день может вырабатываться примерно 7 литров пищеварительных соков, в которые входят пищеварительные ферменты и слизь.

Существует большое количество факторов, ускоряющих или замедляющих секреторные процессы ферментов. Любые сбои в организме ведут к тому, что ферменты могут выделяться в неправильных количествах, а это ведет к ухудшению процесса пищеварения.

Виды ферментов и их описание

Ферменты, способствующие процессу пищеварения, выделяются во всех участках желудочно-кишечного тракта. Они значительно ускоряют и улучшают переработку химуса, расщепляют различные соединения. Но если меняется их количество, то это может свидетельствовать о наличии болезней в организме. Ферментами может выполняться как одна, так и несколько функций. В зависимости от их локализации различают несколько видов.

Ферменты, вырабатывающиеся в ротовой полости

• Одним из ферментов, вырабатываемых в ротовой полости, считается птиалин, расщепляющий углеводы. При этом его активность сохраняется в слабощелочной среде, при температуре около 38 градусов.
• Следующим видом являются элементы амилазы и мальтазы, расщепляющие дисахариды мальтозы на глюкозу. Они остаются активными в таких же условиях, как и птиалин. Фермент можно найти в структуре крови, печени или слюны. Благодаря их работе в ротовой полости быстро начинают перевариваться различные фрукты, которые далее поступают в желудок в более легком виде.

Ферменты, вырабатываемые в желудочной полости

• Первым протеолитический фермент - это пепсин, посредством которого происходит расщепление белка. Его начальная форма представлена в виде пепсиногена, который неактивный, из-за того, что имеет дополнительную часть. Когда на него влияет соляная кислота, эта часть начинает отделяться, что в итоге приводит к формированию пепсина, который имеет несколько видов (например, пепсин А, гастриксин, пепсин В). Пепсины производят рассоединение таким образом, что образованные в процессе белки могут с легкостью раствориться в воде. После этого переработанные массы переходят в кишечную зону, в которой завершается пищеварительный процесс. Здесь окончательно всасываются абсолютно все протеолитические ферменты, выработанные ранее.
• Липаза - фермент, который расщепляет жир (липиды). Но у взрослых данный элемент не так важен, как в детском возрасте. Благодаря высокой температуре и перистальтике совершается распад соединений на более мелкие элементы, под действием чего увеличивается эффективность ферментного влияния. Это способствует упрощению переваривания жирных соединений в кишечнике.
• В желудке человека повышает активность ферментов за счет выработки соляной кислоты, которая считается неорганическим элементом и выполняет одну из главных ролей в процессе пищеварения. Она способствует разрушению белков, активирует деятельность перечисленных веществ. При этом кислота прекрасно обеззараживает желудочную зону, не допуская размножение бактерий, которые в дальнейшем могут привести к гноению пищевых масс.

Чем грозит недостаток ферментов?

При злоупотреблении алкоголем у пациентов часто наблюдается недостача ферментов.

Элементы, помогающие процессу пищеварения, могут содержаться в организме в количестве, отклоняющемся от нормы. Чаще всего это наблюдается, когда пациент злоупотребляет алкогольными напитками, жирными, копчеными и солеными продуктами, курит. В результате этого развиваются различные болезни пищеварительного тракта, требующие немедленного лечения.

Прежде всего, у пациента начинается изжога, метеоризмы, неприятные отрыжки. При этом последний признак может не учитываться, если имел однократное проявление. Кроме этого, может быть и чрезмерная выработка различных ферментов, возникшая в результате действия грибка. Его деятельность способствует сбоям в пищеварении, вследствие чего появляется патологическая отрыжка. Но зачастую это начинается в случаях принятия антибиотиков, из-за которых вымирает микрофлора и развивается дисбактериоз. Для устранения неприятных симптомов необходимо привести в норму свой рацион, убрав из него продукты, из-за которых повышается уровень выработки газов.

Как правильно лечить состояние?

Какие существуют способы лечения состояния? Этим вопросом задаются многие пациенты, имеющие сбои в пищеварительном тракте. Но каждый человек должен помнить: только врач сможет подсказать, какое лекарство подойдет больше, учитывая при этом индивидуальные свойства организма.

Это могут быть различные препараты, которые нормализуют выработку ферментов (например, «Мезим»), а также восстановят желудочно-кишечную среду («Лактиале», который обогащает желудочно-кишечный тракт полезной флорой). Любое заболевание всегда легче предупредить. Для этого нужно вести активный образ жизни, начать следить за употребляемыми продуктами, не злоупотреблять алкоголем и не курить.